# 随机逼近

同步Q-learning的收敛分析通常只保留高斯极限，而中心极限归一化会把初始非线性演化产生的较小尺度位移抹掉。该分析把最后一次迭代误差拆成最优策略时序差分分量与最大化造成的非负位移，证明后者在n^-1/4尺度上几乎必然收敛到一个随机极限，并用Edgeworth展开给出高斯近似的修正项。在一个两状态算例中，一阶修正密度比中心极限定理的高斯密度更接近经验分布。

同步Q-learning的收敛分析通常只保留高斯极限，而中心极限归一化会把初始非线性演化产生的较小尺度位移抹掉。该分析把最后一次迭代误差拆成最优策略时序差分分量与最大化造成的非负位移，证明后者在n^-1/4尺度上几乎必然收敛到一个随机极限，并用Edgeworth展开给出高斯近似的修正项。在一个两状态算例中，一阶修正密度比中心极限定理的高斯密度更接近经验分布。

冷冻电镜的常规流程先把二维投影重建成三维密度图，再单独拟合原子模型，原子坐标先验在最欠定的阶段用不上。EB-FM 把流匹配先验的训练放进蒙特卡洛随机近似期望最大化循环，在训练中反复反演非线性的成像前向模型，因此不需要干净结构做预训练。在已知姿态的模拟冷冻电镜数据上，它直接在原子坐标空间恢复四种蛋白的构象分布，但预测的构象运动幅度仍低于分子动力学真值。

冷冻电镜的常规流程先把二维投影重建成三维密度图，再单独拟合原子模型，原子坐标先验在最欠定的阶段用不上。EB-FM 把流匹配先验的训练放进蒙特卡洛随机近似期望最大化循环，在训练中反复反演非线性的成像前向模型，因此不需要干净结构做预训练。在已知姿态的模拟冷冻电镜数据上，它直接在原子坐标空间恢复四种蛋白的构象分布，但预测的构象运动幅度仍低于分子动力学真值。