酶动力学预测改学配对差值：冷启动下kcat的R²达0.71，外部腺苷酸激酶零样本PCC为0.40
酶动力学预测长期依赖在异质数据上直接回归绝对值，同一酶-底物体系在不同研究中的测量可相差数个数量级，模型容易向均值收缩。DeltaKcat把任务改写为配对相对学习：在同一研究内固定酶或固定底物，用孪生网络预测两个酶-底物复合物之间的动力学差值，再用实验已知的参照复合物把差值还原为绝对值。在冷启动划分下，kcat的绝对预测R²为0.71、PCC为0.85，高于DLKcat、CataPro和UniKP的R² 0.14至0.48；在完全未参与训练的外部腺苷酸激酶数据上，零样本PCC为0.40。