酶工程生成模型此前多在氨基酸层面优化，很少同时考虑编码序列与宿主表达。EZPro-Fit把蛋白质三维结构、编码序列和分类学信息放进同一个生成框架，先在嗜热微生物数据上预训练，再用高表达大肠杆菌基因微调，从而直接由结构生成宿主适配的编码序列。在工业内切葡聚糖酶Cel5E上，该框架给出的N291D与D259E两个变体在实验中同时提高了熔解温度和催化活性。
酶变体设计现在可以绕过先设计氨基酸序列、再做密码子优化的两步流程，直接由蛋白质三维骨架生成可在目标宿主中表达的编码序列。 此前的结构到序列模型只输出氨基酸序列，不具备DNA层面预测能力；面向热稳定性的工具则通常需要预先给定野生型序列或一组枚举突变，主要在局部序列空间搜索。 在嗜热蛋白结构的留出测试集上，完整框架的残基回收率为55.54%，相对ProteinMPNN提高17.4%；编码序列回收率为32.34%，相对CodonMPNN提高13.8%，同时TM-score为0.89、平均RMSD为3.16 Å。
框架把结构几何、编码序列和物种来源信息联合建模，使生成的编码序列既保留蛋白层面的约束，又偏向宿主偏好的密码子。 常规做法把蛋白序列设计与下游核苷酸优化解耦，翻译层面的信息在结构或氨基酸表示中并不显式存在。 流程先用MPNN编码器把蛋白骨架编码为隐向量，再经条件流匹配生成序列，并由双解码器反馈回路用预训练ESM2评估氨基酸序列；预训练数据取自最适生长温度不低于40℃的嗜热细菌，经40%序列同一性去冗余并保留平均pLDDT大于90的结构，微调数据为大肠杆菌K-12 MG1655中TPM超过500的高表达基因。
在Cel5E上，框架给出的候选变体经湿实验验证，出现了热稳定性与催化活性同时提升的位点。 同一批十三个受测变体中，多数替换只改善一个性质或影响轻微，双突变体DS虽把熔解温度提高到78.12℃，却只保留约三分之一的野生型活性。 N291D把熔解温度从野生型的63.16℃提高到69.58℃，相对活性提高约35%；D259E把熔解温度提高到72.35℃，活性提高17%。
该框架的验证范围是嗜热细菌来源的蛋白结构数据，以及以大肠杆菌为表达宿主的微调设置；实验验证集中在工业内切葡聚糖酶Cel5E的十三个变体上。对其它宿主或其它酶家族，需要重新准备相应的高表达基因数据来完成宿主适配。
设计序列的PSSM得分在各保守性区间均低于天然序列，说明对天然进化偏好的复现仍不完整；微调后%MINMAX指标从约79.2–81.8降至约76.5–77.8，局部密码子使用特征出现轻微变化。此外，热稳定相关的氨基酸偏好项被明确定位为组成层面的正则项，而非熔解温度或折叠自由能的直接预测器。
