未知蛋白的鉴定从依赖侧链密度的高分辨率场景，扩展到中等分辨率的完整密度图。 此前的深度学习建模工具通常需要优于约4 Å的分辨率，侧链密度才足够清晰；中等分辨率图缺少可靠侧链信息，候选又多达数千个。 在14张至少含一个人工确认真阳性候选的留出基准图上，学习排序模型在逐图平均精度、Recall@P和NDCG上均优于原始CoLoRes分数和各个单独工程特征。
流程把候选结构逐一刚体对接到目标密度图，再用排序模型汇总多种吻合信号。 CoLoRes原本按相关分数给出每个候选的最佳姿态，但该分数受蛋白大小、重叠体积和图像分辨率影响，无法可靠比较不同候选。 特征包括严格重叠区与局部扩展重叠区的掩膜皮尔逊相关、最大连通重叠比例、重叠碎片化惩罚、被解释的图体素数和候选原子数，由XGBoost排序模型在按图分组的训练数据上整合。
在真实未归属数据上，流程给出可验证的候选并缩小范围。 此前这些密度图没有分子身份，只能确认样品来自大肠杆菌或人源细胞。 大肠杆菌4.2 Å图把DnaK排在首位，3.9 Å六聚体图把ArnA排在首位且只有它覆盖完整原体密度；人源细胞外囊泡4.5 Å图的前五名均属α2-巨球蛋白超家族，四聚体对称性把范围缩到两个候选。
该流程面向冷冻电镜单颗粒重建和冷冻电镜断层扫描子断层平均图，输入为完整密度图，不需要预先分割，候选来自AlphaFold2预测模型或PDB实验结构。演示范围包括大肠杆菌重组样品中的DnaK与ArnA、人源细胞外囊泡的α2-巨球蛋白家族候选、衣藻径向辐条复合物以及若干断层扫描平均图。计算成本随目标图大小、搜索分辨率和候选数量增长，例如以15 Å默认分辨率搜索人源AlphaFold2数据库的40,596个结构域对约1 MDa密度图，在288个CPU核心上约需48小时。
排序模型依赖CoLoRes初始刚体放置的质量，放置不佳时正确候选可能排名偏低，例如EMD-22475和EMD-56117分别有四个和两个正确候选远低于预期位置。在受控低通滤波中，约4–12 Å截止下多数真命中保持高排名，超过约15 Å后排序普遍变得不可靠；但EMD-65039与EMD-12661表现相反，说明标称分辨率本身并不决定性能，局部图质量、密度连续性、锐化和整体形状的保留同样有影响。对于折叠高度相似的蛋白，刚体对接在有效对接分辨率下难以区分，例如肌动蛋白与肌动蛋白样蛋白、IMPDH与GMPR家族会一起排在前面，需要生化或上下文信息进一步区分。
